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2017年公衛助理醫師《生物化學》蛋白質的化學知識
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第一節 蛋白質的分子組成
一、蛋白質的元素組成
主要有 C、H、O、N、S。
各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%。
二、蛋白質的基本組成單位——氨基酸
蛋白質在酸、堿或蛋白酶的作用下，最終水解為游離氨基酸(amino acid)，即蛋白質組成單體或構件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但合成蛋白質的氨基酸僅20種(稱編碼氨基酸)。
(一)氨基酸的結構通式
組成蛋白質的20種氨基酸有共同的結構特點：
1.氨基連接在α- C上，屬于α-氨基酸(脯氨酸為α-亞氨基酸)。
2.R是側鏈，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型兩種立體異構體。天然蛋白質中的氨基酸都是L-型。
(二)氨基酸的分類
1.按R基的化學結構分為脂肪族、芳香族、雜環、雜環亞氨基酸四類。
2.按R基的極性和在中性溶液的解離狀態分為非極性氨基酸、極性不帶電荷、極性帶負電荷或帶正電荷的四類。
帶有非極性R(烴基、甲硫基、吲哚環等，共9種)：甘(Gly)、丙(Ala)、纈(Val)、亮(Leu)、異亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)
帶有不可解離的極性R(羥基、巰基、酰胺基等，共6種)：絲(Ser)、蘇(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)
帶有可解離的極性R基(共5種)：天(Asp)、谷(Glu)、賴(Lys)、精(Arg)、組(His)，前兩個為酸性氨基酸，后三個是堿性氨基酸。
(三)氨基酸的重要理化性質
1.一般物理性質
α-氨基酸為無色晶體，熔點一般在200 oC以上。各種氨基酸在水中的溶解度差別很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀堿，但不能溶解于有機溶劑，通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共軛雙鍵，在近紫外區有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多數蛋白質含Tyr、Trp殘基，所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。
2.兩性解離和等電點(isoelectric point, pI)
氨基酸在水溶液或晶體狀態時以兩性離子的形式存在，既可作為酸，又可作為堿起作用，是兩性電解質，其解離度與溶液的pH有關。
在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢和程度相等，成為兼性離子，呈電中性，
此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點。
3.氨基酸的'化學反應
氨基酸的化學反應是其基團的特征性反應。
(1)茚三酮反應
所有具有自由α-氨基的氨基酸與過量茚三酮共熱形成藍紫色化合物。
(2)與2，4-二硝基氟苯(DNFB)的反應
三、肽(peptide)
1.肽鍵與肽鏈
一個氨基酸的α-羧基和另一個氨基酸的α-氨基脫水形成的酰胺鍵稱為肽鍵。多肽鏈的方向性是從N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸稱為氨基酸殘基。肽按其序列從N端到C端命名。一般10肽以下屬寡肽，10肽以上為多肽。
2.生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione，GSH)
是由Glu、Cys、Gly組成的一種三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含γ-肽鍵)。
第二節 蛋白質的分子結構
一、蛋白質的一級結構(primary structure)
蛋白質一級結構是空間結構和特異生物學功能的基礎。
二、蛋白質的二級結構(secondary structure)
蛋白質的二級結構是指其分子中主鏈原子的局部空間排列，是主鏈構象(不包括側鏈R基團)。
兩種主鏈原子的局部空間排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折疊)。
1.肽單位
肽鍵及其兩端的α-C共6個原子處于同一平面上，組成了肽單位(所在的平面稱肽鍵平面)。
肽鍵C—N鍵長為0.132nm，比相鄰的單鍵(0.147nm)短，而較C=N雙鍵(0.128nm)長，有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉。肽鍵平面上各原子呈順反異構關系，肽鍵平面上的`O、H以及2個α-碳原子為反式構型(transconfiguration)。
2.α-螺旋
α-螺旋是肽鍵平面通過α-碳原子的相對旋轉形成的一種緊密螺旋盤繞，是有周期的一種主鏈構象。其特點是：
② 螺旋每轉一圈上升3.6個氨基酸殘基，螺距約0.54nm
�、谙噜彽穆萑χg形成鏈內氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。
③螺旋的走向絕大部分是右手螺旋，殘基側鏈伸向外側。R基團的大小、荷電狀態及形狀均對α-螺旋的形成及穩定有影響。
3.β-折疊
�、� 相鄰肽鍵平面間折疊成110度角，呈鋸齒狀。
② 兩個以上具β-折疊的肽鏈或同一肽鏈內不同肽段相互平行排列，形成β-折疊片層，其穩定因素是肽鏈間的氫鍵。
�、� 逆向平行的片層結構比順向平行的穩定。
α-螺旋和β-折疊是蛋白質二級結構的主要形式。
4.β-轉角
5.不規卷曲
6.超二級結構和結構域
三、蛋白質的三級結構(tertiary structure)
指一條多肽鏈中所有原子的整體排布，包括主鏈和側鏈。維系三級結構的作用力主要是次級鍵(疏水相互作用、靜電力、氫鍵等)。在序列中相隔較遠的氨基酸疏水側鏈相互靠近，結合蛋白質的輔基往往鑲嵌其內，形成功能活性部位，而親水基團則在外，這也是球狀蛋白質易溶于水的原因。
四、蛋白質的四級結構 (quaternary structure)
有些蛋白質的分子量很大，由2條或2條以上具有獨立三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互結合而成，稱為蛋白質的四級結構。構成四級結構的每條多肽鏈稱為亞基 (subunit)，亞基單獨存在時一般沒有生物學功能，構成四級結構的幾個亞基可以相同或不同。如血紅蛋白(hemoglobin,Hb) 是由兩個α-亞基和兩個β-亞基形成的四聚體。
五、蛋白質分子中的化學鍵
蛋白質的一級結構是由共價鍵形成的，如肽鍵和二硫鍵。而維持空間構象穩定的是非共價的次級鍵。如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等。
第三節 蛋白質結構與功能的關系
一、蛋白質一級結構與功能的關系
(一)一級結構是空間構象的.基礎
如果一級結構未破壞，保持了氨基酸的排列順序就可能回復到原來的三級結構，功能依然存在。
(二)種屬差異
(三)分子病
鐮刀狀紅細胞貧血病。
二、蛋白質空間結構與功能的關系
蛋白質的空間結構是其生物活性的基礎，空間結構變化，其功能也隨之改變。
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第四節 蛋白質的理化性質
蛋白質的理化性質和氨基酸相似，有兩性解離及等電點、紫外吸收和呈色反應。還有膠體性質、沉淀、變性和凝固等特點。
一、蛋白質的高分子性質
蛋白質的水溶液具有親水膠體的性質。顆粒表面的水化膜和電荷是其穩定的因素，調節pH至pI、加入脫水劑等，蛋白質即可從溶液中沉淀出來。
透析法是利用蛋白質不能透過半透膜的性質，去掉小分子物質，達到純化的目的。
大小不同的蛋白質分子可以通過凝膠過濾分開。又稱分子篩層析。
二、蛋白質的兩性解離
蛋白質和氨基酸一樣是兩性電解質，在溶液中的荷電狀態受pH值影響。當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為該蛋白質的等電點。pH>pI時，該蛋白質顆粒帶負電荷，反之則帶正電荷。在人體體液中多數蛋白質的等電點接近pH5，所以在生理pH7.4環境下，多數蛋白質解離成陰離子。少量蛋白質，如魚精蛋白、組蛋白的.pI偏于堿性，稱堿性蛋白質，而胃蛋白酶和絲蛋白為酸性蛋白。
三、蛋白質的變性、沉淀和凝固
蛋白質在某些理化因素的作用下，空間結構被破壞，導致理化性質改變，生物學活性喪失，稱為蛋白質的變性(denaturation)。
蛋白質變性的本質是多肽鏈從卷曲到伸展的過程，不涉及一級結構的改變。變性作用不過于劇烈，是一種可逆反應，去除變性因素，有些蛋白質原有的構象和功能可恢復或部分恢復，稱為復性(denaturation)。
蛋白質變性的主要表現是失去生物學活性，變性蛋白溶解度降低，易形成沉淀析出;易被蛋白水解酶消化。
蛋白質自溶液中析出的現象，稱為蛋白質的沉淀。鹽析、有機溶劑、重金屬鹽、生物堿試劑都可沉淀蛋白質。鹽析沉淀蛋白質不變性，是分離制備蛋白質的常用方法。如血漿中的清蛋白在飽和的硫酸銨溶液中可沉淀，而球蛋白則在半飽和硫酸銨溶液中發生沉淀。乙醇、丙酮均為脫水劑，可破壞水化膜，降低水的介電常數，使蛋白質的解離程度降低，表面電荷減少，從而使蛋白質沉淀析出。低溫時，用丙酮沉淀蛋白質，可保留原有的生物學活性。但用乙醇，時間較長則會導致變性。重金屬鹽(Hg2+、Cu2+、Ag+)，生物堿與蛋白質結合成鹽而沉淀，是不可逆的。
凝固是蛋白質變性發展的不可逆的結果。沉淀的蛋白質不一定變性(如鹽析)。
四、蛋白質的紫外吸收和呈色反應
蛋白質含芳香族氨基酸，在280nm波長處有特征性吸收峰。
例題：
1.測得某一蛋白質樣品的氮含量為0.40g，此樣品約含蛋白質多少?
A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g
2.下列含有兩個羧基的氨基酸是：
A.精氨酸 B.賴氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸
3.維持蛋白質二級結構的主要化學鍵是：
A.鹽鍵 B.疏水鍵 C.肽鍵 D.氫鍵 E.二硫鍵
參考答案
1.B 2.E 3.D
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